Atgal į priekį

Dėmesio! Skaidrių peržiūros yra skirtos tik informaciniams tikslams ir gali neatspindėti visų pristatymo funkcijų. Jei jus domina šis darbas, atsisiųskite pilną versiją.

Pamokos tikslas: plėsti ir pagilinti mokinių žinias apie svarbiausias ląstelės organines medžiagas – baltymus.

Pamokos tikslai:

• Švietimo: apibendrinti mokinių žinias apie baltymų biologines funkcijas, sandarą, sandarą, supažindinti mokinius su baltymų cheminėmis funkcijomis, atskleisti cheminių žinių ryšį su kasdieniu žmogaus gyvenimu, stebėti mokytų ir ugdomų pagrindinių įgūdžių ir gebėjimų įvaldymo laipsnį. ankstesnės pamokos, taip pat biologijos pamokos.
• Švietimo: tęsti mokslinės pasaulėžiūros formavimą, ugdyti kalbėjimo kultūrą.
• Vystantis: ugdyti pažintinį susidomėjimą dalyku, tokiais procesais kaip dėmesys, loginis mąstymas, erudicija; savarankiško darbo su vadovėliu įgūdžiai, gebėjimas analizuoti informaciją, nustatyti priežastinius ryšius tarp medžiagų sudėties, sandaros, funkcijų ir vartojimo; teorines žinias pritaikyti praktikoje; peptidų susidarymo iš aminorūgščių reakcijų lygčių sudarymo įgūdžiai; darbo su chemikalais įgūdžiai; toliau plėtoti mokinių cheminę kalbą, tokias kaip polimeras, alfa aminorūgštis, denatūracija, polikondensacinė reakcija, plėsti mokinių akiratį įtraukiant papildomus informacijos šaltinius, toliau ugdyti įgūdžius ir gebėjimus panaudoti žinias ir įgūdžius naujose srityse. situacijos.

Pamokos tipas: kombinuotas

Įranga:

• kiaušinio baltymo tirpalas, vario (II) sulfato tirpalai, cinko chloridas, natrio hidroksidas, etilo alkoholis, mėgintuvėliai Nr. 1 - kiaušinio baltymas, mėsos sultinys, pienas, Nr. 2 - sultinio kubelis, varinė viela, vilnos siūlas, alkoholio lempa , degtukai; didaktinė medžiaga (schema „Cheminė kūno sudėtis“, „Bendroji alfa-aminorūgšties formulė“, alanino, serino struktūrinės formulės), užduočių kortelės, kompiuteris, televizorius.
• Ant mokinių stalų: mėgintuvėliai su medžiagomis (Nr. 1 - kiaušinio baltymas, mėsos sultinys, pienas, Nr. 2 - sultinio kubelis), varinė viela, vilnonis siūlas, spiritinė lempa, degtukai; užduotys.
• Lentoje: diagrama „Cheminė kūno sudėtis“, „Bendroji alfa aminorūgščių formulė“, alanino, serino struktūrinės formulės.

Pamokos struktūra

I. Organizacinis momentas

II. Naujos medžiagos mokymasis

III. Konsolidavimas

IV. Išvada

V. Namų darbai

Per užsiėmimus

I. Organizacinis momentas (1 min.)

Mokytojo sveikinimas. Klasės pasirengimo pamokai tikrinimas. Psichologinė klasės nuotaika. Pravaikštų žymėjimas.

II. Naujos medžiagos mokymasis (40 min.)

1. Įvadas į pamokos temą.

Mokytojo įžanginė kalba su pokalbio elementais. Lentoje esančios diagramos užpildymas.

Kūnas susideda iš daugybės medžiagų. Suskirstykime juos. Čia pateikiamas įvairių medžiagų sąrašas: vanduo, baltymai, angliavandeniai, mineralinės druskos, riebalai, nukleino rūgštys. Suskirstykite juos į grupes ir pavadinkite grupes.

Diagramos užpildymas. (studentas prie lentos)

Atsiverskite vadovėlį, pastraipa 27 p. 227 pav. 36, kuriame parodyta žmogaus kūno cheminė sudėtis. Kurios medžiagos organizme yra daugiau? (vanduo – 65%).

Kurių iš organinių medžiagų, sudarančių kūną, yra daugiau? (baltymai)

Taigi, gyvo organizmo pagrindas yra baltymai. Šiandien pamokoje apžvelgsime baltymus, jų sudėtį ir struktūrą, susipažinsime su cheminėmis baltymų funkcijomis. Norėdami tai padaryti, mums reikės žinių iš biologijos kurso, taip pat jūsų gyvenimo patirties.

Mūsų pamokos tema: „Baltymai kaip biopolimerai. Cheminės baltymų funkcijos. ( 1 skaidrė, Pamokos datos ir temos įrašymas į sąsiuvinį)

2. Biologinės baltymų funkcijos.

Pokalbis, užduoties atlikimas sąsiuvinyje.

Prisiminkime biologines baltymų funkcijas. Raštu atlikite šią užduotį. Paimkite užduoties lapą. (1 priedas)

Užduotis Nr.1. (2 skaidrė)

Išvardijami baltymai ir jų funkcijos. Suderinkite funkciją su baltymu naudodami rodykles. Užduočiai atlikti reikia 1 minutę. Būkite atsargūs atlikdami užduotį.

• Fermentai –... (katalizinis)
• Miozinas –... (variklis)
• Hemoglobinas – ... (transportas)
• Kolagenas, keratinas – ... (struktūrinis)
• Insulinas – ... (reguliacinis)
• Albuminas -... (Saugojimas)
• Trombinas –... (apsauginis)
• Glikogenas - ...----------------

Glikogenas yra papildoma medžiaga šiame sąraše, nes tai nėra baltymas. Tai yra angliavandeniai.

O dabar biologijos mokytojos Irinos Arkadjevnos klausimas jums (3 skaidrė):

Moksle žinomas toks faktas: įsimylėjęs chemijos studentas informaciją, kad mūsų organizmas turi geležies, nusprendė panaudoti originaliai. Jis nusprendė savo damai pagaminti žiedą iš geležies, esančios jo kraujyje. Jis mažomis porcijomis išskirdavo kraują ir chemiškai išskirdavo geležį. Tačiau šis romantiškas metalo gavybos būdas baigėsi tragiškai: jis mirė nuo anemijos. Juk jis nežinojo, kad mūsų kraujyje yra maždaug 3–4 gramai geležies. Kokiuose baltymuose yra geležies ir kokia jo reikšmė organizmui? (geležis yra hemoglobino baltymo, dalyvaujančio deguonies pernešime, dalis).

Pažiūrėkite, kokios įvairios yra baltymų funkcijos. Visi gyvybės procesai yra susiję su baltymais. Baltymų dėka organizmas įgavo gebėjimą judėti, įsisavinti maistą, augti, daugintis, reaguoti į išorinį poveikį.

Taigi, prisiminėme kai kurias biologines baltymų funkcijas. Pereikime prie kito klausimo: baltymai kaip cheminė medžiaga.

3. Baltymų sudėtis ir struktūra.

Pokalbis su paaiškinimo elementais, pratimų atlikimas.

Panagrinėkime baltymų sudėtį ir struktūrą.

Sudarykite baltymų apibrėžimą iš pateiktų žodžių (4 skaidrė):

Baltymai, alfa aminorūgštis, biopolimeras, monomeras. (Baltymas yra biopolimeras, kurio monomeras yra alfa aminorūgštis).

Kokie cheminiai elementai sudaro baltymus? (Anglis, vandenilis, deguonis, azotas, taip pat siera, fosforas ir kt.).

Sudarykite alfa aminorūgščių formulę lentoje iš nurodytų dalių:

C, NH2, H, COOH, R.

(R – CHNH 2 –COOH) (studentas prie lentos)

Kokios funkcinės grupės yra įtrauktos į aminorūgštis? (amino grupė, karboksilo grupė)

Kokias savybes turi aminorūgštis? (amfoterinis)

Kodėl aminorūgštis yra amfoterinis junginys? (amino grupė nustato pagrindines savybes, karboksi grupė – rūgštines)

Iš kiek aminorūgščių sudaryti baltymai? (20)

Kokios reakcijos metu susidaro baltymai? (polikondensacija)

Kas yra polikondensacijos reakcija? (tai reakcija, kurios metu susidaro polimeras, pašalinant šalutinį produktą)

Atlikime šią užduotį lentoje ir užrašų knygelėje:

2 užduotis (mokinys prie lentos):

Parašykite dipeptidų susidarymo iš glicino ir serino reakcijos lygtį. Nurodykite jame esančias peptidines jungtis.

Gauta sritis yra insulino baltymo dipeptidinė sritis. Baltymų polimerų grandinės susideda iš dešimčių tūkstančių, milijonų ar daugiau aminorūgščių liekanų. Štai kai kurių baltymų formulės (5 skaidrė):

• C 254 H 377 O ​​75 N 65 S 6 insulinas
• C 3032 H 4876 O 872 N 780 S 6 Fe 4 – hemoglobinas
• C 1864 N 3021 O 576 N 468 S 21 – laktoglobulinas (pieno baltymas)

Kokia, jūsų nuomone, yra baltymų molekulinė masė? (Labai didelis). Pavyzdžiui, insulino molekulinė masė yra M r 5727, hemoglobino - 66184, laktoglobulino (pieno baltymo) - 39112.

Baltymų grandinė yra tokia ilga, kad ji yra supakuota į struktūras, kad geriau atliktų savo funkcijas.

Pažvelkime į baltymų struktūras.

Kokias baltymų struktūras žinote? (pirminis, antrinis, tretinis, ketvirtinis)

Sumodeliuokime baltymo struktūrą iš vielos, kuri guli ant jūsų stalo. Imk.

Su kokia baltymų struktūra jį galima palyginti? (pagrindinis)

Kokia yra pirminė baltymo struktūra? (aminorūgščių kaitaliojimas polipeptidinėje grandinėje)

Apvyniokite laidą aplink rankeną. Su kokia baltymo struktūra galima palyginti gautą spiralę? (antrinis)

Kas pasikeitė molekulėje? (dydis sumažėjo, forma pasikeitė)

Iš šios spiralės padarykite gumulą. Kokią baltymų struktūrą gavote? (tretinis)

Kas yra tretinė struktūra? (globulė)

Pasisukti vienas į kitą, sujungti du rutuliukus? Kokia yra baltymų struktūra? (ketvirtinis)

Iš kortelės atliekame šią užduotį.

Kortelėje pavaizduotos baltymų struktūrų nuotraukos. Po skaičiais pateikiami jungčių tipai, apibrėžiantys struktūras. Nustatykite baltymų struktūrą ir jungčių tipą. Po paveikslėliu parašykite norimą skaičių.

Patikrinkime, ar teisingai atlikta užduotis. (6 skaidrė)

Kuri struktūra yra stipriausia? (pagrindinis)

4. Baltymų cheminės savybės.

Mokytojo paaiškinimas su pokalbio elementais. Atliekant demonstracinius ir laboratorinius eksperimentus. Rašymas lentoje ir sąsiuvinyje

Pradėkime tyrinėti baltymų savybes, susijusias su jų struktūra. Dėmesys ekranui: technologijų mokytojos Tatjanos Leonidovnos klausimas (7 skaidrė):

Bet kuri šeimininkė žino, kad jei 1 patiekalui reikia išvirti skanų sultinį, mėsą dėkite į šaltą vandenį, o kai prireiks skanios mėsos 2 patiekalui – į karštą vandenį. Ar tai turi cheminę prasmę?

Apie kokias baltymų savybes mes kalbame? (apie denatūravimą)

1) Denatūracija (dėl karščio, cheminių medžiagų ir kt.)

Kas yra denatūracija? (baltymų molekulės, pasikeitus išoriniams veiksniams, praradimo procesas).

a) temperatūros padidėjimas

Kas sukelia denatūravimą kepant mėsą? (kaitinimas, temperatūros didinimas)

Taigi, mes pažvelgėme į baltymų sudėtį ir struktūrą. Pereikime prie kito klausimo.

Atsakykime į Tatjanos Leonidovnos klausimą.

Kodėl mėsa dedama į šaltą vandenį, kad būtų skanus sultinys, o į karštą, kad būtų skanu? (Jei mėsą dedate į šaltą vandenį, tirpūs baltymai patenka į vandenį ir ten denatūruojasi. Sultinys gaunasi skanus. Jei mėsą dedate į karštą vandenį, baltymai iš karto denatūruojami mėsoje, todėl mėsa pasirodo skani. )

– Kokie veiksniai, be temperatūros, sukelia denatūraciją? (temperatūros pokyčiai, radiacija, sunkieji metalai, rūgštys, organinės medžiagos, dehidratacija ir kitos įtakos)

b) sunkiųjų metalų druskų poveikis (dem. eksperimentas)

Imu kiaušinio baltymo tirpalą. Į vieną stiklinę įpilu cinko chlorido, į antrą – vario (II) sulfatą.

Ką mes matome? (baltymų lankstymas)

Baltymai suriša sunkiųjų metalų jonus ir juos neutralizuoja. Apsinuodijus sunkiaisiais metalais, nukentėjusiajam kaip priešnuodis duodama pieno.

c) organinių medžiagų poveikis (dem. eksperimentas)

Į kiaušinių baltymų tirpalą įpilu etilo alkoholio. Stebime baltymų nusodinimą.

Kokios baltymų struktūros sunaikinamos denatūruojant? (antrinis, tretinis, ketvirtinis, išsaugant pirminį). Biologinis aktyvumas prarandamas. Baltymai tampa prieinami virškinimo fermentų veikimui.

Kas yra denatūracija? (grįžtamas ir negrįžtamas). Ši denatūracija yra negrįžtama. Ar galima atkurti baltymų struktūrą? Ar galime pakeisti denatūravimo procesą? (Taip). Renatūracija yra baltymų struktūros atkūrimo procesas.

Šios cheminės savybės padeda atpažinti baltymus tirpaluose.

2) Spalvinės reakcijos

a) biuretas (ant peptidinės jungties)

Tai universali baltymų nustatymo reakcija. Pažiūrėkime vaizdo įrašo patirtį . (8 skaidrė)

Užpildykite diagramą užrašų knygelėje.

Baltymai + ______________ = ____________ spalvinimas

Baltymai + ( šarmas + CuSO 4)= violetinė spalvinimas

Nežinomų medžiagų tyrimą mėgintuvėliuose atliksime naudodami biureto reakciją. Atlikite laboratorinį eksperimentą pagal instrukcijas. (9 skaidrė)

Kuriame mėgintuvėlyje yra baltymų? Pažiūrėkite, kokios medžiagos buvo jūsų mėgintuvėliuose (10 skaidrė):

• Mėgintuvėlis Nr.1 ​​– pienas
• Mėgintuvėlis Nr.2 – sultinio kubelis

• Mėgintuvėlis Nr.1 ​​– mėsos sultinys
• Mėgintuvėlis Nr.2 – sultinio kubelis

• Mėgintuvėlis Nr.1 ​​– kiaušinio baltymas
• Mėgintuvėlis Nr.2 – sultinio kubelis

Baltymams nustatyti pasirinkau sultinio kubelį. Ar sultinio kubeliuose yra baltymų? (Ne). Jo sudėtyje yra augalinių riebalų ir vištienos.

b) ksantoproteinas (aromatiniams žiedams) (vaizdo fragmentas, 11 skaidrė)

Užpildykite diagramą užrašų knygelėje:

Baltymai +__________= _______________dažymas

baltymai + konc. HNO3 = geltona spalvinimas

Jei neatsargiai elgsitės su azoto rūgštimi, ji paliks geltoną dėmę ant jūsų odos. Tai ksantoproteino reakcija su vidiniais audiniais.

Šias kokybines reakcijas galima pritaikyti gyvenime. O kada ir kur jums pasakys trumpas Allos Surikovos filmo „Ieškok moters“ vaizdo įrašas (12 skaidrė).

Kokiais atvejais ir kokiu tikslu jas galima pritaikyti gyvenime? (Maisto pramonėje, kriminalistika baltymų aptikimui)

Biureto ir ksantoproteino reakcijos – tai kokybinės reakcijos, reakcijos, leidžiančios užtikrintai spręsti, ar baltymas yra prieš mus, ar ne.

3) Hidrolizė

Koks procesas vadinamas baltymų hidrolize? Įrašykite trūkstamus žodžius. (13 skaidrė)

Hidrolizė – tai... baltymų struktūros sunaikinimas veikiant..., taip pat vandeniniams rūgščių ar šarmų tirpalams. (pirminis, fermentai)

Kokie produktai susidaro baltymų hidrolizės metu? (amino rūgštys)

Kaip galite pakeisti peptidų susidarymo reakcijos lygtį, kad ji virstų hidrolizės reakcija? (Parašykite atgal)

Norėdami sukurti glicilalanino dipeptido hidrolizės reakcijos lygtį, įpilkite vandens. Peptidinė jungtis nutrūksta. Vandenilio atomas pridedamas prie liekanos iš amino grupės, hidrokso grupė - į liekaną iš karboksilo grupės.

Bendra baltymų hidrolizės schema yra jūsų vadovėlyje.

Hidrolizė yra virškinimo pagrindas.

4) Degimas (susidarant anglies dioksidui, vandeniui, azotui).

Kvapas: ...

Kaip patikrinti, ar gaminys pagamintas iš vilnos? (Vilna yra baltymas, reikia sudeginti siūlą ir rezultatą nustatyti pagal kvapą)

Atlikite laboratorinį eksperimentą pagal instrukcijas. (14 skaidrė)

Apžvelgėme pagrindines baltymų chemines funkcijas.

III. Konsolidavimas (3 min.)

Priekinė apklausa.

Priešais jus skaidrėje pateikiamos žodžių grupės. Apibendrinkite kelis žodžius į 1 žodį ar terminą. (15–23 skaidrės)

A) tretinis, antrinis, pirminis, ketvirtinis - ? (struktūros)

B) 20, nepakeičiamas – ? (amino rūgštis)

C) baltymai, riebalai, angliavandeniai -? (organinės medžiagos)

D) temperatūra, grįžtama, negrįžtama -? (denatūracija)

D) pepsinas, amilazė, tripsinas – ? (fermentai)

E) Cu(OH) 2, violetinė spalva - ? (biuretinė reakcija)

IV. Išvada (1 min.)

Paskutiniai mokytojo žodžiai.

Šiandien mes sužinojome apie baltymų chemiją. Chemikai taip ilgai netyrė jokios medžiagos kaip baltymų, kol jiems pavyko atskleisti jų struktūros paslaptį. Jie vaidina didelį vaidmenį ne tik žmogaus organizme, bet ir gyvenime. Neatsitiktinai, išvertus iš graikų kalbos, baltymai vadinami proteinais, o tai reiškia „pirmas, pagrindinis“.

V. Namų darbai (1 min.)

27 dalis

Paruoškite pranešimus šiomis temomis:

A) spalvų reakcijų naudojimas

B) baltymų tyrimo istorija

B) denatūruojantys veiksniai.

Literatūra

1. Artemenko A.I. Nuostabus organinės chemijos pasaulis. - M.: Bustard, 2004 m.

2. Gorkovenko M.Yu. Chemijos pamokos tobulinimas O.S.Gabrieliano ir kitų mokomiesiems rinkiniams, 10 klasė. M. “VAKO”, 2005 m.

3. Ryabov M.A. Chemijos užduočių ir pratybų rinkinys: 10 klasė: į O.S.Gabrieliano ir kt. vadovėlį „Chemija. 10 klasė". – M.: Egzaminas, 2008 m.

4. Chemija 10 kl. Vadovėlis bendrajam lavinimui institucijos/ O.S.Gabrielyanas, F.N.Maskajevas, S.Yu.Ponomarevas, V.I.Tereninas. – M.: Bustard, 2010 m.

Biopolimerai- polimerų klasė, kuri natūraliai atsiranda gamtoje ir yra gyvų organizmų dalis: baltymai, nukleorūgštys, polisacharidai. Biopolimerai susideda iš identiškų (arba skirtingų) vienetų – monomerų. Baltymų monomerai yra aminorūgštys, nukleorūgštys yra nukleotidai, o polisachariduose - monosacharidai.

Yra dviejų tipų biopolimerai – įprasti (kai kurie polisacharidai) ir nereguliarūs (baltymai, nukleorūgštys, kai kurie polisacharidai).

Voverės

Baltymai turi kelis organizavimo lygius – pirminį, antrinį, tretinį ir kartais ketvirtinį. Pirminę struktūrą lemia monomerų seka, antrinę – vidinės ir tarpmolekulinės monomerų sąveikos, dažniausiai per vandenilinius ryšius. Tretinė struktūra priklauso nuo antrinių struktūrų sąveikos, ketvirtinė, kaip taisyklė, susidaro sujungiant kelias tretinę struktūrą turinčias molekules.

Antrinė baltymų struktūra susidaro dėl aminorūgščių sąveikos naudojant vandenilinius ryšius ir hidrofobinę sąveiką. Pagrindiniai antrinės struktūros tipai yra

α-spiralė, kai tarp toje pačioje grandinėje esančių aminorūgščių susidaro vandeniliniai ryšiai,

β lakštai (sulankstyti sluoksniai), kai susidaro vandeniliniai ryšiai tarp skirtingų polipeptidinių grandinių, einančių skirtingomis kryptimis (antilygiagrečiai,

netvarkingos zonos

Antrinei struktūrai numatyti naudojamos kompiuterinės programos.

Tretinė struktūra arba „raukšlė“ susidaro sąveikaujant antrinėms struktūroms ir yra stabilizuojama nekovalentinėmis, joninėmis, vandenilio jungtimis ir hidrofobinėmis sąveikomis. Panašias funkcijas atliekantys baltymai paprastai turi panašias tretines struktūras. Sulenkimo pavyzdys yra β statinė, kur β lakštai yra išdėstyti apskritimu. Tretinė baltymų struktūra nustatoma naudojant rentgeno difrakcijos analizę.

Svarbi polimerinių baltymų klasė yra fibriliniai baltymai, iš kurių geriausiai žinomas yra kolagenas.

Gyvūnų pasaulyje baltymai dažniausiai veikia kaip atraminiai, struktūrą formuojantys polimerai. Šie polimerai yra pagaminti iš 20 α-amino rūgščių. Aminorūgščių liekanos sujungiamos į baltymų makromolekules peptidiniais ryšiais, atsirandančiais dėl karboksilo ir amino grupių reakcijos.

Baltymų svarbą gyvojoje gamtoje sunku pervertinti. Tai gyvų organizmų statybinė medžiaga, biokatalizatoriai – fermentai, užtikrinantys reakcijas ląstelėse, ir fermentai, skatinantys tam tikras biochemines reakcijas, t.y. biokatalizės selektyvumo užtikrinimas. Mūsų raumenys, plaukai, oda yra pagaminti iš skaidulinių baltymų. Kraujo baltymas, kuris yra hemoglobino dalis, skatina deguonies pasisavinimą ore, kitas baltymas – insulinas – yra atsakingas už cukraus skaidymą organizme, taigi ir už jo aprūpinimą energija. Baltymų molekulinė masė labai skiriasi. Taigi insulinas, pirmasis baltymas, kurio struktūrą nustatė F. Sangeris 1953 m., turi apie 60 aminorūgščių vienetų, o jo molekulinė masė yra tik 12 000. Iki šiol buvo identifikuoti keli tūkstančiai baltymų molekulių, kurių molekulinė masė kai kurių jų siekia 106 ar daugiau.

Nukleino rūgštys

Pirminė DNR struktūra yra linijinė nukleotidų seka grandinėje. Paprastai seka rašoma raidėmis (pavyzdžiui, AGTCATGCCAG), o įrašymas atliekamas nuo 5" iki 3" grandinės galo.

Antrinė struktūra – tai struktūra, susidaranti dėl nekovalentinės nukleotidų (dažniausiai azoto bazių) sąveikos tarpusavyje, susikaupimo ir vandenilinių jungčių. DNR dviguba spiralė yra klasikinis antrinės struktūros pavyzdys. Tai labiausiai paplitusi DNR forma gamtoje, susidedanti iš dviejų antilygiagrečių komplementarių polinukleotidų grandinių. Antiparalelizmas realizuojamas dėl kiekvienos grandinės poliškumo. Komplementarumas suprantamas kaip kiekvienos vienos DNR grandinės azotinės bazės atitikimas griežtai apibrėžtai kitos grandinės bazei (priešinga A yra T, o priešinga G yra C). DNR yra laikoma dviguboje spiralėje dėl komplementarių bazių poravimosi – susidaro vandeniliniai ryšiai, du – A-T poroje ir trys – G-C poroje.

1868 metais šveicarų mokslininkas Friedrichas Miescheris iš ląstelių branduolių išskyrė fosforo turinčią medžiagą, kurią pavadino nukleinu. Vėliau ši ir panašios medžiagos buvo vadinamos nukleino rūgštimis. Jų molekulinė masė gali siekti 109, bet dažniau svyruoja nuo 105 iki 106. Pradinės medžiagos, iš kurių statomi nukleotidai – nukleorūgščių makromolekulių vienetai yra: angliavandeniai, fosforo rūgštis, purino ir pirimidino bazės. Vienoje rūgščių grupėje ribozė veikia kaip angliavandenis, kitoje – dezoksiribozė.

Pagal juose esančių angliavandenių pobūdį nukleino rūgštys vadinamos ribonukleino ir dezoksiribonukleino rūgštimis. Įprastos santrumpos yra RNR ir DNR. Nukleino rūgštys vaidina svarbiausią vaidmenį gyvybės procesuose. Jų pagalba sprendžiami du svarbūs uždaviniai: paveldimos informacijos saugojimas ir perdavimas bei makromolekulių DNR, RNR ir baltymų matricinė sintezė.

Polisacharidai

3 dimensijos celiuliozės struktūra

Gyvų organizmų sintetinami polisacharidai susideda iš daugybės monosacharidų, sujungtų glikozidiniais ryšiais. Dažnai polisacharidai netirpūs vandenyje. Paprastai tai yra labai didelės šakotos molekulės. Polisacharidų, kuriuos sintetina gyvi organizmai, pavyzdžiai yra sandėliavimo medžiagos krakmolas ir glikogenas, taip pat struktūriniai polisacharidai – celiuliozė ir chitinas. Kadangi biologiniai polisacharidai susideda iš skirtingo ilgio molekulių, antrinės ir tretinės struktūros sąvokos polisacharidams netaikomos.

Polisacharidai susidaro iš mažos molekulinės masės junginių, vadinamų cukrumi arba angliavandeniais. Ciklinės monosacharidų molekulės gali jungtis viena su kita, sudarydamos vadinamuosius glikozidinius ryšius per hidroksilo grupių kondensaciją.

Labiausiai paplitę yra polisacharidai, kurių pasikartojantys vienetai yra α-D-gliukopiranozės ar jos darinių liekanos. Žinomiausia ir plačiausiai naudojama celiuliozė. Šiame polisacharide deguonies tiltelis jungia 1-ąjį ir 4-ąjį anglies atomus gretimuose vienetuose, toks ryšys vadinamas α-1,4-glikozidiniu.

Cheminė sudėtis, panaši į celiuliozę, yra krakmolas, susidedantis iš amilozės ir amilopektino, glikogeno ir dekstrano. Skirtumas tarp pirmosios ir celiuliozės yra makromolekulių išsišakojimas, o amilopektiną ir glikogeną galima priskirti prie hiperšakotų natūralių polimerų, t.y. netaisyklingos struktūros dendrimerai. Šakos taškas paprastai yra šeštoji α-D-gliukopiranozės žiedo anglis, kuri glikozidine jungtimi yra sujungta su šonine grandine. Skirtumas tarp dekstrano ir celiuliozės yra glikozidinių jungčių pobūdis – kartu su α-1,4- dekstrane taip pat yra α-1,3- ir α-1,6-glikozidinių jungčių, pastaroji yra dominuojanti.

Chitino ir chitozano cheminė sudėtis skiriasi nuo celiuliozės, tačiau savo struktūra yra jai artima. Skirtumas tas, kad antrajame α-D-gliukopiranozės vienetų anglies atome, sujungtame α-1,4-glikozidiniais ryšiais, OH grupė pakeičiama –NHCH3COO grupėmis chitine ir –NH2 grupe chitozane.

Celiuliozės yra medžių ir augalų stiebų žievėje ir medienoje: medvilnėje celiuliozės yra daugiau nei 90%, spygliuočiuose - per 60%, lapuočių medžiuose - apie 40%. Celiuliozės pluoštų stiprumą lemia tai, kad juos sudaro pavieniai kristalai, kuriuose makromolekulės yra supakuotos lygiagrečiai viena kitai. Celiuliozė sudaro ne tik augalų pasaulio atstovų, bet ir kai kurių bakterijų struktūrinį pagrindą.

Gyvūnų pasaulyje polisacharidus „naudoja“ tik vabzdžiai ir nariuotakojai kaip atraminius, struktūrą formuojančius polimerus. Dažniausiai šiems tikslams naudojamas chitinas, kuris padeda sukurti vadinamąjį išorinį skeletą krabuose, vėžiuose ir krevetėse. Iš chitino deacetilinant susidaro chitozanas, kuris, skirtingai nei netirpus chitinas, tirpsta vandeniniuose skruzdžių, acto ir druskos rūgščių tirpaluose. Šiuo atžvilgiu, taip pat dėl ​​vertingų savybių komplekso kartu su biologiniu suderinamumu, chitozanas turi didelių perspektyvų artimiausioje ateityje plačiai naudoti praktikoje.

Krakmolas yra vienas iš polisacharidų, kurie augaluose veikia kaip rezervinė maisto medžiaga. Gumbuose, vaisiuose ir sėklose yra iki 70% krakmolo. Gyvūnų saugomas polisacharidas yra glikogenas, kurio daugiausia randama kepenyse ir raumenyse.

Augalų kamienų ir stiebų tvirtumą, be celiuliozės skaidulų skeleto, lemia jungiamasis augalo audinys. Nemaža jo dalis medžiuose yra ligninas – iki 30 proc. Jo struktūra nebuvo tiksliai nustatyta. Yra žinoma, kad tai santykinai mažos molekulinės masės (M ≈ 104) hiperšakotas polimeras, daugiausia sudarytas iš fenolio liekanų, orto padėtyje pakeistų –OCH3 grupėmis, para padėtyje – –CH=CH–CH2OH grupėmis. Šiuo metu didžiulis kiekis ligninų yra sukauptas kaip celiuliozės hidrolizės pramonės atliekos, tačiau jų šalinimo problema neišspręsta. Atraminiai augalo audinio elementai yra pektino medžiagos ir ypač pektinas, kuris daugiausia randamas ląstelių sienelėse. Jo kiekis obuolių žievelėse ir citrusinių vaisių žievelių baltojoje dalyje siekia iki 30%. Pektinas priklauso heteropolisacharidams, t.y. kopolimerai. Jo makromolekulės daugiausia sudarytos iš D-galakturono rūgšties ir jos metilo esterio liekanų, sujungtų α-1,4-glikozidiniais ryšiais.

Tarp pentozių svarbiausi yra polimerai arabinozė ir ksilozė, kurie sudaro polisacharidus, vadinamus arabinais ir ksilanais. Jie kartu su celiulioze lemia tipines medienos savybes.

Pamokos tipas - sujungti

Metodai: iš dalies paieška, problemos pristatymas, aiškinamasis ir iliustracinis.

Tikslas:

Mokiniuose formuoti holistinę žinių apie gyvąją gamtą sistemą, jos sisteminę organizaciją ir raidą;

Gebėjimas argumentuotai įvertinti naują informaciją biologiniais klausimais;

Pilietinės atsakomybės, savarankiškumo, iniciatyvumo ugdymas

Užduotys:

Švietimo: apie biologines sistemas (ląstelę, organizmą, rūšį, ekosistemą); šiuolaikinių idėjų apie gyvąją gamtą raidos istorija; išskirtiniai biologijos mokslo atradimai; biologijos mokslo vaidmuo formuojant šiuolaikinį gamtos mokslų pasaulio vaizdą; mokslo žinių metodai;

Plėtra kūrybiniai gebėjimai tiriant išskirtinius biologijos laimėjimus, įžengusius į visuotinę žmogaus kultūrą; sudėtingi ir prieštaringi šiuolaikinių mokslo pažiūrų, idėjų, teorijų, sampratų, įvairių hipotezių (apie gyvybės esmę ir kilmę, žmogų) kūrimo būdai dirbant su įvairiais informacijos šaltiniais;

Auklėjimasįsitikinimas galimybe pažinti gyvąją gamtą, būtinybe rūpintis gamtine aplinka, savo sveikata; pagarba oponento nuomonei aptariant biologines problemas

Asmeniniai biologijos studijų rezultatai:

1. Rusijos pilietinio tapatumo ugdymas: patriotizmas, meilė ir pagarba Tėvynei, pasididžiavimo savo Tėvyne jausmas; savo etninės priklausomybės suvokimas; humanistinių ir tradicinių daugianacionalinės Rusijos visuomenės vertybių įsisavinimas; ugdyti atsakomybės ir pareigos Tėvynei jausmą;

2. atsakingo požiūrio į mokymąsi formavimas, mokinių pasirengimas ir gebėjimas ugdytis bei saviugda, pagrįsta mokymosi ir žinių motyvacija, sąmoningu pasirinkimu ir tolimesnės individualios ugdymosi trajektorijos, pagrįstos orientacija pasaulyje, formavimas. profesijas ir profesinius pageidavimus, atsižvelgiant į tvarius pažinimo interesus;

Biologijos mokymo metadalyko rezultatai:

1. gebėjimas savarankiškai nustatyti savo mokymosi tikslus, kelti ir formuluoti sau naujus mokymosi ir pažintinės veiklos tikslus, ugdyti savo pažintinės veiklos motyvus ir interesus;

2. tiriamosios ir projektinės veiklos komponentų įsisavinimas, įskaitant gebėjimą įžvelgti problemą, kelti klausimus, kelti hipotezes;

3. gebėjimas dirbti su įvairiais biologinės informacijos šaltiniais: rasti biologinę informaciją įvairiuose šaltiniuose (vadovėliuose, populiariojoje mokslinėje literatūroje, biologijos žodynuose ir žinynuose), analizuoti ir

įvertinti informaciją;

Kognityvinis: esminių biologinių objektų ir procesų požymių nustatymas; žmonių ir žinduolių santykių įrodymų (argumentų) pateikimas; žmonių ir aplinkos santykiai; žmonių sveikatos priklausomybė nuo aplinkos būklės; poreikis saugoti aplinką; biologijos mokslo metodų įsisavinimas: biologinių objektų ir procesų stebėjimas ir aprašymas; nustatyti biologinius eksperimentus ir paaiškinti jų rezultatus.

Reguliavimo: gebėjimas savarankiškai planuoti tikslų siekimo būdus, įskaitant alternatyvius, sąmoningai pasirinkti efektyviausius ugdymo ir pažinimo problemų sprendimo būdus; gebėjimas organizuoti ugdomąjį bendradarbiavimą ir bendrą veiklą su mokytoju ir bendraamžiais; dirbti individualiai ir grupėje: rasti bendrą sprendimą ir spręsti konfliktus, remiantis pozicijų derinimu ir atsižvelgiant į interesus; informacinių ir ryšių technologijų naudojimo srities kompetencijos (toliau – IKT kompetencijos) formavimas ir ugdymas.

Komunikacinis: komunikacinės kompetencijos formavimas bendraujant ir bendradarbiaujant su bendraamžiais, suvokiant lyčių socializacijos ypatumus paauglystėje, socialiai naudingoje, ugdomojoje ir tiriamojoje, kūrybinėje ir kitokioje veikloje.

Technologijos : Sveikatos tausojimas, probleminis, ugdomasis ugdymas, grupinė veikla

Technika: analizė, sintezė, išvados, informacijos vertimas iš vienos rūšies į kitą, apibendrinimas.

Per užsiėmimus

Užduotys

Atskleiskite pagrindinį baltymų vaidmenį ląstelės struktūroje ir veikime. ,

Paaiškinkite baltymų makromolekulių, turinčių informacinių biopolimerų pobūdį, struktūrą.

Baltymų pavyzdžiu pagilinti moksleivių žinias apie medžiagų molekulių sandaros ryšį su jų funkcijomis.

Pagrindinės nuostatos

Pirminę baltymo struktūrą lemia genotipas.

Antrinė, tretinė ir ketvirtinė baltymo struktūrinė organizacija priklauso nuo pirminės struktūros.

Visi biologiniai katalizatoriai – fermentai – yra baltyminės prigimties.

4. Baltymų molekulės užtikrina imunologinę organizmo apsaugą nuo pašalinių medžiagų .

Klausimai diskusijoms

Kaip nustatomas biologinių katalizatorių aktyvumo specifiškumas?

Koks yra tikslaus paviršiaus receptoriaus veikimo mechanizmas?

Biologiniai polimerai – baltymai

Tarp ląstelės organinių medžiagų baltymai užima pirmąją vietą tiek kiekiu, tiek svarba. Gyvūnams jie sudaro apie 50% sausos ląstelės masės. Žmogaus organizme yra 5 milijonai baltymų mo- rūšių, besiskiriančių ne tik viena nuo kitos, bet ir nuo kitų organizmų baltymų. Nepaisant tokios struktūros įvairovės ir sudėtingumo, jie yra pagaminti tik iš 20 skirtingų aminorūgščių.

Aminorūgštys turi bendrą struktūrinį planą, tačiau skiriasi viena nuo kitos radikalo (K) struktūra, kuri yra labai įvairi. Pavyzdžiui, aminorūgštis alaninas turi paprastą radikalą - CH3, cisteino radikalą yra sieros - CH28H, kitos aminorūgštys turi sudėtingesnius radikalus.

Baltymai, išskirti iš gyvų gyvūnų, augalų ir mikroorganizmų organizmų, apima kelis šimtus, o kartais ir tūkstančius 20 pagrindinių aminorūgščių derinių. Jų kaitos tvarka yra labai įvairi, o tai leidžia egzistuoti daugybei baltymų molekulių, kurios skiriasi viena nuo kitos. Pavyzdžiui, baltymui, kurį sudaro tik 20 aminorūgščių liekanų, teoriškai galimi maždaug 2. 1018 įvairių baltymų molekulių variantų, besiskiriančių aminorūgščių kaita, taigi ir savybėmis. Aminorūgščių seka polipeptidinėje grandinėje paprastai vadinama pirmine baltymo struktūra.

Tačiau baltymo molekulė aminorūgščių liekanų grandinės pavidalu, nuosekliai sujungta viena su kita peptidiniais ryšiais, dar nepajėgi atlikti specifinių funkcijų. Tam reikalinga aukštesnė struktūrinė organizacija. Sudarant vandenilinius ryšius tarp skirtingų aminorūgščių karboksilo ir amino grupių liekanų, baltymo molekulė įgauna spiralės (a-struktūros) arba sulankstyto sluoksnio - „akordeono“ (P-struktūra) formą. Tai antrinė struktūra, tačiau dažnai jos nepakanka, kad įgytų būdingą biologinį aktyvumą.

Antrinė baltymo struktūra ((3 struktūra) yra viršuje. Tretinė baltymo struktūra yra žemiau:

- jonų sąveika,

- vandeniliniai ryšiai.

- disulfidinės jungtys,

- hidrofobinė sąveika,

- hidratuojamos grupės

Dažnai tik tretinės struktūros molekulė gali atlikti katalizatoriaus ar bet kurio kito vaidmenį. Tretinė struktūra susidaro dėl radikalų, ypač cisteino aminorūgščių radikalų, kuriuose yra sieros, sąveikos. Dviejų aminorūgščių sieros atomai, esantys tam tikru atstumu viena nuo kitos polipeptidinėje grandinėje, yra sujungti taip, kad sudarytų vadinamąsias disulfidines arba 8-8 jungtis. Dėl šių sąveikų, taip pat kitų, ne tokių stiprių ryšių, baltymų spiralė susilanksto ir įgauna rutulio formą arba rutuliukai. Polipeptidinių spiralių išsidėstymas rutulėje vadinamas tretine baltymo struktūra. Daugelis baltymų, turinčių tretinę struktūrą, gali atlikti savo biologinį vaidmenį ląstelėje. Tačiau kai kurioms organizmo funkcijoms įgyvendinti būtinas dar aukštesnio organizuotumo lygio baltymų dalyvavimas. Tokia organizacija vadinama ketvirtinė struktūra. Tai funkcinis kelių (dviejų, trijų ar daugiau) baltymų molekulių susiejimas su tretine struktūrine organizacija. Tokio sudėtingo baltymo pavyzdys yra hemoglobinas. Jo molekulė susideda iš keturių tarpusavyje susijusių molekulių. Kitas pavyzdys yra kasos hormonas insulinas, kurį sudaro du komponentai. Be baltymų subvienetų, kai kurių baltymų ketvirtinė struktūra apima ir įvairius nebaltyminius komponentus. Tame pačiame hemoglobine yra kompleksinis heterociklinis junginys, į kurį įeina geležis.Baltymo savybės. Baltymai, kaip ir kiti neorganiniai ir organiniai junginiai, turi nemažai fizikinių ir cheminių savybių, nulemtų jų struktūrinės struktūros. Tai daugiausia lemia kiekvienos molekulės funkcinį aktyvumą. Pirma, baltymai pirmiausia yra vandenyje tirpios molekulės.

Antra, baltymų molekulės turi didelį paviršiaus krūvį. Tai lemia daugybę elektrocheminių poveikių, pavyzdžiui, membranos pralaidumo pokyčius, fermentų katalizinį aktyvumą ir kitas funkcijas.

Trečias, baltymai yra termolabūs, t. y. jie veikia siaurame temperatūros diapazone.

Padidėjusios temperatūros poveikis, taip pat dehidratacija, pH pokyčiai ir kitos įtakos sukelia baltymų struktūrinės struktūros sunaikinimą. Pirmiausia sunaikinama silpniausia struktūra – ketvirtinė, vėliau tretinė, antrinė ir, esant sunkesnėms sąlygoms, pirminė. Baltymų molekulės struktūrinės struktūros praradimas vadinamas denatūracija.

Jei aplinkos sąlygų pasikeitimas nesuardo pirminės molekulės struktūros, tada, atstačius normalias aplinkos sąlygas, baltymo struktūra ir jo funkcinis aktyvumas visiškai atkuriami. Šis procesas vadinamas renatūracija. Ši baltymų savybė visiškai atkurti prarastą struktūrą plačiai naudojama medicinos ir maisto pramonėje gaminant tam tikrus medicininius preparatus, pavyzdžiui, antibiotikus, vakcinas, serumus, fermentus; gauti maisto koncentratus, kurie ilgą laiką išlaiko savo maistines savybes džiovintoje formoje.

Baltymų funkcijos. Baltymų funkcijos ląstelėje yra labai įvairios. Viena iš svarbiausių yra plastinė (konstrukcinė) funkcija: baltymai dalyvauja visų ląstelių membranų ir ląstelių organelių, taip pat tarpląstelinių struktūrų formavime.

Baltymų katalizinis vaidmuo yra nepaprastai svarbus. Visi biologiniai katalizatoriai – fermentai – yra baltyminės prigimties medžiagos, kurios paspartina ląstelėje vykstančias chemines reakcijas dešimtis ir šimtus tūkstančių kartų.

Fermento (F) sąveika su medžiaga (C), dėl kurios susidaro reakcijos produktai (P)

Pažvelkime į šią svarbią funkciją atidžiau. Terminas „katalizė“, kuris biochemijoje randamas ne rečiau nei chemijos pramonėje, kur plačiai naudojami katalizatoriai, pažodžiui reiškia „atrišimą“, „išlaisvinimą“. Katalizinės reakcijos esmė, nepaisant didžiulės katalizatorių ir reakcijų tipų, kuriose jie dalyvauja, įvairovės iš esmės susiveda į tai, kad pradinės medžiagos sudaro tarpinius junginius su katalizatoriumi. Jie gana greitai paverčiami galutiniais reakcijos produktais, o katalizatorius atstatomas į pradinę formą. Fermentai yra tie patys katalizatoriai. Jiems galioja visi katalizės dėsniai. Tačiau fermentai savo prigimtimi yra baltyminiai, ir tai suteikia jiems ypatingų savybių. Ką fermentai turi bendro su iš neorganinės chemijos žinomais katalizatoriais, tokiais kaip platina, vanadžio oksidas ir kiti neorganiniai reakcijų greitintuvai, ir kuo jie skiriasi? Tas pats neorganinis katalizatorius gali būti naudojamas daugelyje skirtingų pramonės šakų. Fermentai yra aktyvūs tik esant fiziologinėms tirpalo rūgštingumo vertėms, t. y. esant tokiai vandenilio jonų koncentracijai, kuri yra suderinama su gyvybe ir normaliu ląstelės, organo ar sistemos funkcionavimu.

Baltymų reguliavimo funkcija Jie kontroliuoja medžiagų apykaitos procesus: insuliną, hipofizės hormonus ir kt.

Variklio funkcija gyvi organizmai aprūpinami specialiais susitraukiančiais baltymais. Šie baltymai dalyvauja visų tipų judesiuose, kuriuos gali atlikti ląstelės ir organizmai: blakstienų mirgėjimas ir žvynelių judėjimas pirmuoniuose, daugialąsčių gyvūnų raumenų susitraukimas, augalų lapų judėjimas ir kt.

Baltymų transportavimo funkcija susideda iš cheminių elementų (pavyzdžiui, deguonies prie hemoglobino) arba biologiškai aktyvių medžiagų (hormonų) prijungimo ir pernešimo į įvairius kūno audinius ir organus. Specialūs transportiniai baltymai perkelia ląstelės branduolyje susintetintą RNR į citoplazmą. Transporto baltymai plačiai atstovaujami išorinėse ląstelių membranose, perneša įvairias medžiagas iš aplinkos į citoplazmą.

Į organizmą patekus svetimiems baltymams ar mikroorganizmams, baltuosiuose kraujo kūneliuose – leukocituose – susidaro specialūs baltymai, vadinami antikūnais. Jie yra sujungti

sąveikauja su organizmui neįprastomis medžiagomis (antigenais) pagal molekulių erdvinių konfigūracijų atitikimo principą („rakto užrakto“ principas). Dėl to susidaro nekenksmingas, netoksiškas kompleksas - „antigenas-antikūnas“, kuris vėliau fagocituojamas ir virškinamas kitų formų leukocitų - tai yra apsauginė funkcija.

Baltymai taip pat gali tarnauti kaip vienas iš energijos šaltinių ląstelėje, tai yra, atlieka energetinę funkciją. 1 g baltymų visiškai suskaidžius į galutinius produktus, išsiskiria 17,6 kJ energijos. Tačiau baltymai šioje srityje naudojami retai. Amino rūgštys, išsiskiriančios skaidant baltymų molekules, dalyvauja plastikinėse mainų reakcijose, kuriant naujus baltymus.

Klausimai ir užduotys peržiūrai

Kokios organinės medžiagos yra įtrauktos į ląstelės sudėtį?

Iš kokių paprastų organinių junginių yra sudaryti baltymai?

Kas yra peptidai?

Kokia yra pirminė baltymo struktūra?

Kaip susidaro antrinė ir tretinė baltymų struktūros?

Kas yra baltymų denatūravimas?

Kokias baltymų funkcijas žinote?

Pasirinkite, jūsų nuomone, teisingą atsakymo variantą.

1. Kas atrado ląstelių egzistavimą?

Robertas Hukas

Karlas Linėjus

2. Kuo užpildyta ląstelė?

Citoplazma

apvalkalas

3. Kaip vadinamas tankus kūnas, esantis citoplazmoje?

šerdis

apvalkalas

organoidai

4. Kuri organelė padeda ląstelei kvėpuoti?

lizosoma

mitochondrijos

membrana

5. Kuri organelė suteikia augalams žalią spalvą?

lizosoma

chloroplastas

mitochondrijos

6. Kokios medžiagos daugiausiai yra neorganinėse ląstelėse?

vandens

mineralinės druskos

7. Kokios medžiagos sudaro 20 % organinės ląstelės?

Nukleino rūgštys

Voverės

8. Kokiu bendriniu pavadinimu galima derinti šias medžiagas: cukrus, skaidulos, krakmolas?

angliavandenių

9. Kuri medžiaga suteikia 30% ląstelės energijos?

riebalų

angliavandenių

10. Kokios medžiagos ląstelėje yra daugiausia?

Deguonis

Amino rūgštys, baltymai. Baltymų struktūra. Baltymų molekulės organizavimo lygiai

Video pamokaAutoriusbiologija " Voverės"

Funkcijosbaltymai

Ištekliai

V. B. ZAKHAROVAS, S. G. MAMONTOVAS, N. I. SONIN, E. T. ZAKHAROVA VADOVĖLIS „BIOLOGIJA“ BENDROSIOS UGDYMO ĮSTAIGOSMS (10-11 kl.).

A. P. Plekhovas Biologija su ekologijos pagrindais. Serija „Vadovėliai universitetams. Specialioji literatūra“.

Knyga mokytojams Sivoglazovas V.I., Sukhova T.S. Kozlova T. A. Biologija: bendrieji modeliai.

Pristatymų talpinimas

Pagrindinė organinių junginių dalis yra biologiniai polimerai (gr. poly many  meros part). Tai baltymai, nukleino rūgštys ir polisacharidus (angliavandeniai).

Augalų ląstelėse vyrauja angliavandeniai, o gyvūnų ląstelėse yra daugiau baltymų.

Baltymų, arba baltymų (gr.: protos pirmas, svarbiausia) struktūra primena ilgą grandinę, kurios kiekviena grandis yra tam tikra aminorūgštis. Visi gyvi dalykai yra tarpusavyje susiję mitybos procesais. Nepaisant baltymų sandaros skirtumų, visi organizmai jiems sintetinti naudoja 20 identiškų aminorūgščių, 8 iš jų žmogaus organizmas negali susintetinti ir turi būti aprūpinamos maistu – jos vadinamos būtinosiomis. Vienuose baltymuose (pieno kazeinas, raumenų miozinas) yra visos aminorūgštys, kituose (žuvų piene) – mažiau nei pusė.

Mažam baltymui, kuriame yra 250 aminorūgščių, kiekvienoje iš 20, tai yra 20 250 (maždaug 10 325) galimų molekulių! Tai didžiulė vertybė: matomoje Visatos dalyje (daugiau nei 13 milijardų šviesmečių) yra „tik“ 1080 elektronų. Stebina tai, kad iš didžiulės galimų aminorūgščių derinių įvairovės susidaro būtent gyvybei reikalingi funkciniai baltymai.

Baltymų santykinė molekulinė masė siekia dešimtis tūkstančių; insulino – 5700, o hemoglobino – 65 000. Šie milžiniški junginiai, susidedantys iš vidutiniškai 300–500 aminorūgščių (tūkstančius atomų), vadinami makromolekulėmis.

Aminorūgštys yra amfoterinės: jos gali pasižymėti ir rūgštinėmis, ir bazinėmis savybėmis. Kiekviena aminorūgštis, be tik jai būdingo radikalo R, apima rūgštinę (karbonilo) grupę COOH ir amino grupę NH2, kuri suteikia jai bazines savybes (rūgštinėse ir bazinėse aminorūgštyse yra daugiau nei viena iš jų grupės). Veikiant fermentams, vienos aminorūgšties karbonilo grupė gali sąveikauti su kitos aminorūgšties amino grupe, sudarydama vadinamąją α-peptidinę jungtį, todėl baltymai dar vadinami polipeptidais.

Dirbtinėmis sąlygomis už ląstelės ribų, nedalyvaujant fermentams, tarp įvairių cheminių ryšių, atsirandančių tarp skirtingų aminorūgščių atomų grupių, tik nedidelis jungčių skaičius gali pasirodyti α-peptidais. Tokie junginiai neturi biologinio aktyvumo ir nėra baltymai.

Aminorūgščių seka baltyme vadinama pirmine struktūra. Pailgos grandinės pavidalu baltymas negali atlikti specifinių savo funkcijų. Viena po kitos einančios aminorūgštys baltyme sudaro spiralines struktūras (-spiralės) arba raukšles (vadinamosios -struktūros, kurios surenkamos į sulankstytus akordeono lakštus). Šis erdvinis polipeptidinės grandinės organizavimas (klojimas) vadinamas antrine struktūra. Tačiau net ir šios sudėtingos formos nepakanka, kad baltymai atliktų visas savo funkcijas.

Daugumoje baltymų antrinės struktūros elementai (-spiralės, -struktūros ir netvarkingos sritys) yra toliau sulankstyti, kad susidarytų tretinė struktūra. Rutuliniai (lot. globulus ball) baltymai išsidėstę rutulyje (arba rutuliuke). Kiekvienas baltymas sudaro jam būdingą rutuliuką su savo vingiais ir kilpomis. Vidutinis baltymų grandinės ilgis 100-200 nanometrų (1 nm = 10-9 m), rutuliuko skersmuo yra tik 5-7 nm. Tretinė fibrilinių (lot. fibrilla thread) baltymų struktūra sudaro siūlų arba sluoksnių ryšulius (kolageno baltymus, keratinus).

Kad įgytų specifines savybes, kai kurie baltymai sudaro aukštesnės eilės struktūras. Ketvirtinėje struktūroje keli rutuliukai (arba fibrilės) yra sujungti nuosekliai. Taigi hemoglobino baltymas susideda iš keturių rutulinių subvienetų (kiekvienas turi hemo grupę su geležies jonu).

Tinkama erdvinė struktūra susidaro sintetinant baltymų grandinę (nuosekliai pridedant aminorūgščių); kiekviename baltymų surinkimo etape laikomasi minimalios potencialios energijos taisyklės: hidrofobinės zonos yra paslėptos viduje, o hidrofilinės zonos išstumiamos. ; priešingų ženklų krūviai yra kuo arčiau (pavyzdžiui, NH3+ ir COO–). Jei dėl kokių nors priežasčių šios klojimo taisyklės pažeidžiamos, baltymas pasirodo neaktyvus ar net pavojingas organizmui. Infekciniai prionų baltymai nuo įprastų izoformų skiriasi tik savo antrine ir tretine struktūra, tačiau sukelia žmonėms ir žinduoliams nepagydomas centrinės nervų sistemos ligas (karvių proto ligą).

1. Kokios molekulės vadinamos biopolimerais?
2. Ar mūsų organizmas sintetina visas reikalingas aminorūgštis?
3. Kaip sujungiamos aminorūgštys, kad susidarytų polipeptidas?
4. Kaip vadinamos pirminės, antrinės, tretinės ir ketvirtinės baltymo struktūros? Kokios yra šių struktūrų funkcijos?

© Visos teisės saugomos

Tema – 50: Baltymai kaip aminorūgščių biopolimerai. Peptidų grupės struktūra. Biologinės baltymų funkcijos.

Studentas privalo:

Žinoti:

· Baltymų struktūros pavadinimas, skirtingų struktūrų baltymų savybės ir jų pritaikymas.

· Baltymų paskirtis.

Galėti:

· Kokybinėmis reakcijomis paaiškinti baltymų junginių buvimą.

Baltymai , arba baltyminės medžiagos, yra didelės molekulinės masės (molekulinė masė svyruoja nuo 5-10 tūkst. iki 1 mln. ir daugiau) natūralūs polimerai, kurių molekulės sudarytos iš aminorūgščių liekanų, sujungtų amido (peptido) ryšiu.

Baltymai taip pat vadinami baltymai(iš graikų „protos“ - pirmas, svarbus). Aminorūgščių likučių skaičius baltymo molekulėje labai skiriasi ir kartais siekia kelis tūkstančius. Kiekvienas baltymas turi savo būdingą aminorūgščių liekanų seką.

Baltymai atlieka įvairias biologines funkcijas:

kataliziniai (fermentai),

reguliavimo (hormonai),

· struktūrinis (kolagenas, fibroinas), motorinis (miozinas), transportinis (hemoglobinas, mioglobinas),

apsauginiai (imunoglobulinai, interferonas),

Baltymų molekulėse α-aminorūgštys yra sujungtos viena su kita peptidiniais (-CO-NH) ryšiais:

Tokiu būdu sukonstruotos polipeptidinės grandinės arba atskiros atkarpos polipeptidinėje grandinėje tam tikrais atvejais gali būti papildomai sujungtos viena su kita disulfidiniais (-S-S-) ryšiais, nes jie dažnai vadinami disulfidiniais tilteliais.

Didelį vaidmenį kuriant baltymų struktūrą atlieka joninės (druskos) ir vandenilio jungtys, taip pat hidrofobinė sąveika – ypatingas baltymų molekulių hidrofobinių komponentų kontaktas vandeninėje aplinkoje. Visi šie ryšiai turi skirtingą stiprumą ir užtikrina sudėtingos, didelės baltymo molekulės susidarymą.

Nepaisant baltyminių medžiagų struktūros ir funkcijų skirtumo, jų elementinė sudėtis šiek tiek skiriasi (% sausos masės): anglis - 51-53; deguonis - 21,5-23,5; azotas - 16,8-18,4; vandenilis - 6,5-7,3; siera - 0,3-2,5. Kai kuriuose baltymuose yra nedideli kiekiai fosforo, seleno ir kitų elementų.

Aminorūgščių liekanų seka polipeptidinėje grandinėje vadinama pirminė baltymų struktūra.

Baltymų molekulę gali sudaryti viena ar daugiau polipeptidinių grandinių, kurių kiekvienoje yra skirtingas aminorūgščių liekanų skaičius. Atsižvelgiant į galimų derinių skaičių, baltymų įvairovė yra beveik neribota, tačiau ne visi jie egzistuoja gamtoje.

Bendras įvairių tipų baltymų skaičius visų tipų gyvuose organizmuose yra 1010–1012. Baltymams, kurių struktūra išskirtinai klaidinga, be pirminės dar išskiriami aukštesni struktūrinės organizavimo lygiai: antrinė, tretinė, kartais ketvirtinė struktūra. Antrinė struktūra dauguma baltymų turi, nors ne visada per visą polipeptidinę grandinę (38 pav.). Tam tikros antrinės struktūros polipeptidinės grandinės erdvėje gali išsidėstyti skirtingai.

Šis erdvinis išdėstymas vadinamas tretinė struktūra.

Formuojantis tretinei struktūrai, be vandenilinių ryšių, svarbų vaidmenį atlieka joninės ir hidrofobinės sąveikos. Remiantis baltymo molekulės „pakavimo“ pobūdžiu, jie išskiriami rutulinis, arba sferinis, ir fibrilinis, arba gijiniai, baltymai.

Rutuliniams baltymams būdingesnė α-spiralinė struktūra; spiralės yra išlenktos, „sulenktos“. Makromolekulė turi sferinę formą. Jie ištirpsta vandenyje ir druskos tirpaluose, kad susidarytų koloidinės sistemos. Dauguma gyvūnų, augalų ir mikroorganizmų baltymų yra rutuliniai baltymai.

Fibriliniams baltymams labiau būdinga siūlinė struktūra. Paprastai jie netirpsta vandenyje. Fibriliniai baltymai dažniausiai atlieka struktūrą formuojančias funkcijas. Jų savybės (stiprumas, tamprumas) priklauso nuo polipeptidinių grandinių pakavimo būdo. Fibrilinių baltymų pavyzdžiai yra raumenų audinio baltymai (miozinas), keratinas (raginis audinys). Kai kuriais atvejais vandenilinių ryšių, elektrostatinės ir kitos sąveikos pagalba atskiri baltymų subvienetai sudaro kompleksinius.

Šiuo atveju jis susidaro ketvirtinė baltymų struktūra.

Dar kartą reikia pažymėti, kad aukštesnių baltymų struktūrų organizavime išskirtinis vaidmuo tenka pirminei struktūrai

50.2. klasifikacija

Yra keletas baltymų klasifikacijų. Jie yra pagrįsti skirtingomis savybėmis:

Sudėtingumo laipsnis (paprastas ir sudėtingas);

Molekulių forma (rutuliniai ir fibriliniai baltymai);

Tirpumas atskiruose tirpikliuose (tirpsta vandenyje, tirpsta praskiestuose druskos tirpaluose – albuminuose, tirpsta alkoholyje – prolaminuose, tirpsta atskiestuose šarmuose ir rūgštyse – gliutelinai);

Atlikta funkcija (pavyzdžiui, saugojimo baltymai, skeleto baltymai ir kt.).

50.3. Savybės

Baltymai yra amfoteriniai elektrolitai. Esant tam tikrai pH vertei (vadinamam izoelektriniu tašku), teigiamų ir neigiamų krūvių skaičius baltymo molekulėje yra vienodas. Tai viena iš pagrindinių baltymų savybių. Šiuo metu baltymai yra elektriškai neutralūs, o jų tirpumas vandenyje yra mažiausias. Baltymų gebėjimas sumažinti tirpumą, kai jų molekulės pasiekia elektrinį neutralumą, naudojamas izoliuoti juos nuo tirpalų, pavyzdžiui, baltymų produktų gamybos technologijoje.

50.3.1. Hidratacija

Hidratacijos procesas reiškia vandens surišimą su baltymais, jie pasižymi hidrofilinėmis savybėmis: išsipučia, didėja jų masė ir tūris. Baltymų patinimą lydi jo dalinis ištirpimas. Atskirų baltymų hidrofiliškumas priklauso nuo jų struktūros. Kompozicijoje esančios hidrofilinės amido (-CO-NH-, peptidinės jungties), amino (NH2) ir karboksilo (COOH) grupės, esančios baltymo makromolekulės paviršiuje, pritraukia vandens molekules, griežtai orientuodamos jas į molekulės paviršių. . Baltymų rutuliukus supantis hidratacinis (vandeninis) apvalkalas apsaugo nuo agregacijos ir nusėdimo, todėl prisideda prie baltymų tirpalų stabilumo. Izoelektriniame taške baltymai turi mažiausiai gebėjimą surišti vandenį, sunaikinamas hidratacijos apvalkalas aplink baltymų molekules, todėl jie susijungia ir sudaro didelius agregatus. Baltymų molekulių agregacija taip pat vyksta, kai jos dehidratuojamos naudojant tam tikrus organinius tirpiklius, tokius kaip etilo alkoholis. Tai veda prie baltymų nusodinimo. Pasikeitus aplinkos pH, baltymo makromolekulė pasikrauna, kinta jos hidratacijos pajėgumas.

Esant ribotam patinimui, koncentruoti baltymų tirpalai sudaro sudėtingas sistemas, vadinamas drebučiai. Drebučiai nėra skysti, elastingi, turi plastiškumą, tam tikrą mechaninį stiprumą ir gali išlaikyti savo formą. Rutulinius baltymus galima visiškai hidratuoti ištirpinus vandenyje (pavyzdžiui, pieno baltymus), formuojant mažos koncentracijos tirpalus. Biologijoje ir maisto pramonėje didelę reikšmę turi baltymų hidrofilinės savybės, t.y. jų gebėjimas brinkti, formuoti drebučius, stabilizuoti suspensijas, emulsijas ir putas. Labai judri želė, daugiausia sudaryta iš baltymų molekulių, yra citoplazma - pusiau skystas ląstelės turinys. Labai hidratuotas želė yra žalias glitimas, išskirtas iš kvietinės tešlos, jame yra iki 65% vandens. Skirtingas glitimo baltymų hidrofiliškumas yra vienas iš požymių, apibūdinančių kviečių grūdų ir iš jų gaunamų miltų (vadinamųjų stipriųjų ir silpnųjų kviečių) kokybę. Grūdų ir miltų baltymų hidrofiliškumas vaidina svarbų vaidmenį sandėliuojant ir apdorojant grūdus bei kepant. Tešla, gaunama kepinių gamyboje, yra vandenyje išbrinkintas baltymas, koncentruota želė, kurioje yra krakmolo grūdelių.

50.3.2. Baltymų denatūravimas

Denatūruojant, veikiant išoriniams veiksniams (temperatūra, mechaninis įtempis, cheminių veiksnių poveikis ir daugybė kitų veiksnių), pasikeičia antrinė, tretinė ir ketvirtinė baltymo makromolekulės struktūra, t.y. jos natūrali erdvinė struktūra. Pirminė baltymo struktūra, taigi ir cheminė sudėtis, nesikeičia. Keičiasi fizinės savybės: mažėja tirpumas ir hidratacijos gebėjimas, prarandamas biologinis aktyvumas. Pasikeičia baltymo makromolekulės forma ir vyksta agregacija. Kartu didėja tam tikrų cheminių grupių aktyvumas, palengvėja proteolitinių fermentų poveikis baltymams, todėl lengviau hidrolizuojasi.

Maisto technologijoje ypač didelę praktinę reikšmę turi terminis baltymų denatūravimas, kurio laipsnis priklauso nuo temperatūros, kaitinimo trukmės ir drėgmės. Tai reikia atsiminti kuriant maisto žaliavų, pusgaminių, o kartais ir gatavų gaminių terminio apdorojimo režimus. Terminio denatūravimo procesai atlieka ypatingą vaidmenį blanširuojant augalines medžiagas, džiovinant grūdus, kepant duoną ir gaminant makaronus. Baltymų denatūraciją gali sukelti ir mechaninis veiksmas (slėgis, trynimas, kratymas, ultragarsas). Galiausiai, baltymų denatūraciją sukelia cheminių reagentų veikimas

(rūgštys, šarmai, alkoholis, acetonas). Visi šie metodai plačiai naudojami maisto ir biotechnologijose.

50.3.3. Putojantis

Putojimo procesas reiškia baltymų gebėjimą sudaryti labai koncentruotas skystųjų dujų sistemas, vadinamas putomis. Putų, kuriose baltymai yra putojantis agentas, stabilumas priklauso ne tik nuo jų pobūdžio ir koncentracijos, bet ir nuo temperatūros. Baltymai plačiai naudojami kaip putotojas konditerijos pramonėje (zefyrai, zefyrai, suflė). Duona turi putų struktūrą, o tai turi įtakos jos skoniui.

Baltymų molekulės, veikiamos daugelio veiksnių, gali būti sunaikintos arba sąveikauti su kitomis medžiagomis, kad susidarytų nauji produktai. Maisto pramonei galima išskirti du labai svarbius procesus:

1) baltymų hidrolizė veikiant fermentams ir

2) baltymų ar aminorūgščių amino grupių sąveika su redukuojančių cukrų karbonilo grupėmis.

Veikiant proteazėms – fermentams, katalizuojantiems hidrolizinį baltymų skilimą, pastarieji skyla į paprastesnius produktus (polipeptidus) ir galiausiai į aminorūgštis. Baltymų hidrolizės greitis priklauso nuo jo sudėties, molekulinės struktūros, fermentų aktyvumo ir sąlygų.

50.3.4. Baltymų hidrolizė

Hidrolizės reakciją su aminorūgščių susidarymu apskritai galima parašyti taip:

50.3.5. Degimas

Baltymai degdami gamina azotą, anglies dioksidą ir vandenį, taip pat kai kurias kitas medžiagas. Degimą lydi būdingas apdegusių plunksnų kvapas.

50.3.6. Spalvinės reakcijos

Naudojamos šios reakcijos:

ksantoproteinas , kurioje vyksta aromatinių ir heteroatominių ciklų sąveika baltymo molekulėje su koncentruota azoto rūgštimi ir atsiranda geltona spalva;

biuretas, kuriame silpnai šarminiai baltymų tirpalai sąveikaudami su vario (II) sulfato tirpalu sudaro kompleksinius junginius tarp Cu2+ jonų ir polipeptidų. Reakciją lydi violetinės-mėlynos spalvos išvaizda.